Rebekka Wild
Rebekka Wild est lauréate de la médaille de bronze du CNRS
Chercheuse à l’Institut de biologie structurale (IBS - CEA/CNRS/Université Grenoble Alpes), Rebekka Wild est spécialisée dans l’étude de la biosynthèse de glycosaminoglycanes, des chaînes complexes de sucre omniprésentes dans notre organisme. Elle est récompensée par la médaille de bronze du CNRS.
Rebekka Wild, chercheuse en biologie structurale, étudie des GAG. Cet acronyme très sérieux fait référence aux glycosaminoglycanes, de longues chaînes de sucre qui interviennent dans de nombreuses fonctions biologiques et pathologiques. « Leurs impacts reposent sur une grande diversité d’interactions qui sont notamment dictées par des motifs spécifiques présents dans les chaînes de sucre. Nos travaux visent à comprendre la complexité de ces structures en étudiant les enzymes qui interviennent dans leur formation », explique la chercheuse de l’IBS.
En particulier, Rebekka Wild s’est intéressée à la biosynthèse de l’héparane sulfate. Ce polysaccharide complexe est présent à la surface de toutes les cellules animales et intervient aussi bien lors du développement cellulaire que dans le processus d’inflammation. Le dysfonctionnement de la biosynthèse de l’héparane sulfate est également associé à la maladie d’Alzheimer et le développement de cancers. Mais quelle est la structure des enzymes impliquées dans sa biosynthèse ? Et par quels mécanismes agissent-elles sur l’héparane sulfate ? « Grâce à la cryo-microscopie électronique, nous avons caractérisé la structure tridimensionnelle du complexe protéique humain EXT1-EXT2 qui est responsable de l’élongation de la chaîne de sucre. C’est une étape déterminante dans la biosynthèse », décrit la chercheuse.
« Jusqu’ici, nous avons travaillé sur des protéines isolées. Cela nous apporte beaucoup d’informations au niveau moléculaire, par exemple pour identifier les acides aminés importants dans l’interaction avec le substrat ou encore la façon dont se déroule la réaction enzymatique », explique Rebekka Wild. Cependant, la chercheuse ambitionne d’aller plus loin. Avec son équipe, elle va désormais étudier ces enzymes directement au sein des cellules. À terme, ces recherches ouvriront la voie au développement de médicaments capables de modifier la fonction de protéines, et donc la structure des sucres, afin de protéger les cellules contre des infections virales ou le cancer.