Sigrid Milles

Des protéines intrinsèquement désordonnées sont des protéines sans structure tridimensionnelle stable et très dynamiques. Depuis sa thèse, en spectroscopie de fluorescence à molécule unique au Laboratoire européen de biologie moléculaire (EMBL) à Heidelberg  (Allemagne) entre 2009 et 2013, Sigrid Milles cherche à comprendre les fondements biophysiques de ces protéines. En 2014, elle a commencé un post-doctorat en résonance magnétique nucléaire (RMN) à l’Institut de biologie structurale (IBS) à Grenoble (France) où elle a été recrutée comme chargée de recherche en 2017. Elle vise maintenant à combiner la fluorescence et la RMN, un but pour lequel elle a obtenu un « ERC starting grant » en 2018.

L’équipe de Sigrid Milles s’intéresse aux protéines intrinsèquement désordonnées dans l’endocytose clathrine-dépendante, le chemin principal de transport vers l’intérieur de la cellule. Ces protéines sont fortement enrichies en « motifs linéaires », de courtes séquences d’acides aminés, qui forment des interactions essentielles et, de cette façon, contrôlent l’internalisation de molécules. En intégrant des données de la fluorescence à molécule unique et la RMN, l’équipe vise à déchiffrer les fonctions moléculaires des motifs linéaires dans l’endocytose, mais aussi le mécanisme moléculaire d’autres processus biologiques dans lesquels de multiples motifs linéaires jouent un rôle.

Institut de biologie structurale (IBS)
CNRS/CEA/Université Grenoble-Alpes