Pathologies du mépliement des protéines : processus moléculaires et perspectives thérapeutiques
Roscoff (Bretagne), France, 13-17 avril 2013
Date limite d'inscription : 15 janvier 2013
Présidente : Louise SERPELL
School of Life Sciences, University of Sussex, Falmer, Brighton, BN1 9QJ, Royaume Uni
Tel. : +44 1273 877363 – Télécopie : +44 1273 877363
Mèl : L.C.Serpell@sussex.ac.uk
Vice-président : Luc BUÉE
Inserm UMR837 – JPArc, Alzheimer & Tauopathies, Université Lille 2 – Faculté de Médecine, Place de Verdun, 59045 Lille cedex, France
Tel. : +33 (0) 3 20 29 88 66 – Télécopie : +33 3 20 53 85 62
Mèl : luc.buee@inserm.fr
De nombreux protéines et peptides s’agrègent dans des pathologies comme la maladie d’Alzheimer, la maladie de Parkinson et les encéphalopathies spongiformes transmissibles pour former des filaments. Cette agrégation évolue de monomères en polymères via des espèces intermédiaires oligomériques potentiellement responsables de la toxicité de ces protéines amyloïdes. Parmi ces protéinopathies, il existe souvent des formes autosomiques dominantes où des mutations favorisent ce processus d’agrégation. Dans les formes sporadiques, l’âge est souvent un facteur de risque majeur. Cela pose évidemment des interrogations quant à la « protéostasie » et le mépliement protéique dans les organismes vieillissants.
Outre les mécanismes intrinsèques à l’agrégation, la propagation de ces protéines mal conformées a conduit à identifier des mécanismes similaires à ceux observés dans les maladies dites à Prion. Des travaux récents abordent ce changement conformationnel, cette transmission intercellulaire voire trans-synaptique et cette propagation de type Prion dans le cerveau de nombreuses maladies neurodégénératives (Alzheimer, Huntington, Parkinson…).
Avec une meilleure compréhension de ces processus pathologiques, il y a des avancées majeures dans la recherche fondamentale et préclinique dans ces protéinopathies comme l’invalidation génique, l’immunothérapie et les modulateurs de certaines voies métaboliques. Est-il possible de bloquer la conformation naturelle d’une protéine pour éviter son mépliement ?
Cette conférence abordera des questions clés du mépliement des protéines. On peut citer par exemple les mécanismes de nucléation et d ‘élongation, les mécanismes de toxicité et de transmission des oligomères et des agrégats, les réponses cellulaires et physiologiques à ces agressions, et enfin les perspectives thérapeutiques.
Conférenciers invités
(Titres provisoires)
ALVES DA COSTA Cristine (Valbonne, France)
Rôle de p53 dans la maladie de Parkinson
AGUZZI Adriano (Zurich, Suisse)
Neuroinvasion dans les maladies à prions
BERTOLLOTI Anne (Cambridge, Royaume Uni)
L’environnement subcellulaire et l’agrégation des polyglutamines et des protéines mutées
BROUILLET Emmanuel (Fontenay-aux-Roses, France)
Modèles animaux dans les maladies dégénératives
BUÉE Luc (Lille, France)
Maladie d’Alzheimer et tauopathies
CAUGHEY Byron (Hamilton, USA)
Titre à venir
CORTI Olga (Paris, France)
Bases moléculaires, physiopathologie et traitements des maladies neurodégénératives
CUERVO Ana Maria (Bronx, USA)
Autophagie
DERMAUT Bart (Lille, France)
Neurodégénération chez la drosophile
DE STROOPER Bart (Louvain, Belgique)
La maladie d’Alzheimer
GOEDERT Michel (Cambridge, Royaume Uni)
Tauopathies et synucléinopathies
KOPITO Ron (Stanford, USA)
Disparition des protéines, agrégation et agrésomes
LANDRIEU Isabelle (Villeneuve d’Ascq, France)
Phosphorylation et agrégation de tau par spectroscopie RMN
MELKI Ronald (Gif sur Yvette, France)
Repliement des protéines in-vivo et maladies conformationnelles
MORIMOTO Rick (Evanston, USA)
Organismes modèles et protéostase
NOLLEN Ellen (Groningen, Pays Bas)
Animaux modèles du vieillissement
RADFORD Sheena (Leeds, Royaume Uni)
Agrégation de B2M et structure des intermédiaires
SCHYMKOWITZ Joost / ROUSSEAU Fred (Louvain, Belgique)
Agrégation et co-agrégation des protéines
SADOUL Rémi (Grenoble, France)
Endosomes et exosomes dans les neurones
SAUDOU Frédéric (Orsay, France)
Signalisation de la huntingtine et neurobiologie
SERIO Tricia (Tucson, USA)
Transmission du prion
SERPELL Louise (Falmer, Royaume Uni)
Structure amyloïde et fonction
SPILLANTINI Maria (Cambridge, Royaume Uni)
Pathologie
VILES John (Londres, Royaume Uni)
Importance du cuivre dans les maladies du mépliement des protéines
WANKER Erich (Berlin-Buch, Allemagne)
Approches thérapeutiques des amyloïdoses
WESTERMARK Gunilla (Uppsala, suède)
Pathologie et transmission des corps amyloïdes
Date limite d'inscription : 15 janvier 2013
Droits d'inscription, incluant les frais de séjour (chambre et repas)
450 € pour les doctorants
600 € pour les autres participants
Dépôt des candidatures pour inscription
Le nombre de participants est limité à 115 personnes. Les scientifiques et étudiants en thèse intéressés par la conférence doivent adresser :
- leur curriculum vitae
- la liste de leurs principales publications des trois dernières années
- le résumé de leur présentation
à la présidente de la conférence (L.C.Serpell@sussex.ac.uk) avant la date limite. Après cette date, les organisateurs sélectionneront les participants. Sauf exception admise par la présidente, il est souhaitable que les candidats sélectionnés présentent leurs travaux pendant la conférence, soit sous forme d'affiche, soit par une brève communication orale en séance. Les organisateurs choisiront la forme sous laquelle se feront les présentations. Les informations sur le mode et la date de paiement seront adressées en temps voulu aux participants sélectionnés.