De la traduction ribosomale aux protéines matures

20 novembre 2018

Roscoff (Bretagne), France, 2-6 juin 2012

Date limite d'inscription : 1er mars 2012

Président : Thierry MEINNEL

Institut des Sciences du Végétal, CNRS - UPR2355, Bât23, 1 avenue de la Terrasse,
91198 Gif/Yvette cedex, France
Tél : (33) 1 69 82 36 12 – Fax : (33) 1 69 82 36 95
Mèl : thierry.meinnel@isv.cnrs-gif.fr

Vice-Président : Thomas ARNESEN

Department of Molecular Biology, University of Bergen, Thormohlensgate 55,
HIB, N-5020 BERGEN, Norvège
Tél : +47 55 58 45 28 – Fax : +47 55 58 96 83
Mèl : Thomas.Arnesen@mbi.uib.no

Les liens fins entre structure et fonction du ribosome ont été révélés essentiellement au cours des dix dernières années; ce succès a été couronné par le prix Noble de chimie accordé en 2009 à V. Ramakrishnan, T. A. Steitz and A. E. Yonath pour leur contribution exceptionnelle à ce domaine en particulier la résolution de structures tridimensionnelles à haute résolution de ribosomes procaryotes, les plus gros complexe fonctionnel jamais analysés alors à cette résolution. Au cours des années 2000, les structures des ribosomes des mitochondries et de chloroplastes ont aussi été résolues. En 2010, de nouvelles études ont révélé les structures fines des ribosomes du cytoplasme des eucaryotes (levure et plante). Nous disposons ainsi d'une batterie très complète des différents types de ribosomes. Le mécanisme de traduction de l'ARNm en protéines par le ribosome requiert des interactions entre de nombreux autres composants permettant une rapidité, fidélité et régulation optimales. Basé sur ces données, de nouveaux travaux permettant de mieux comprendre le mécanisme fin de la synthèse des protéines apparaissent chaque semaine dans la littérature. Ils concernent autant le mécanisme de démarrage, d'allongement que de terminaison des chainées polypeptidiques ainsi que les interactions entre ribosome, facteurs de traduction et ARNt réalisées lors de chacune de ces étapes. En parallèle de ces avancées majeures, de nouvelles approches ont permis d'identifier et d'analyser des interactions de protéines non ribosomales résidant parfois très transitoirement avec le ribosome. Alors que les mystères de la fonction du ribosome apparaissent de plus en plus palpables, il semble maintenant opportun de s'intéresser à des aspects moins bien maitrisés de la fonction du ribosome; c'est le cas des étapes postérieures à la synthèse des protéines, c'est-à-dire celles du repliement et la maturation des protéines. Ces étapes sont déterminantes pour permettre aux protéines en cours de synthèse de devenir des biomolécules fonctionnelles. Ainsi, une fois que le polypeptide naissant émerge du ribosome, il est immédiatement pris en charge par de nombreux facteurs cellulaires (chaperons, enzymes de modification…) qui vont déterminer le devenir de la protéine avant même que cette dernière soit complètement synthétisée. La grande majorité des évènements cotraductionnels comme la maturation, le ciblage et le repliement contrôle étroitement un grand nombre de voies cellulaires responsables de la croissance, de la prolifération, des infections virales et de l'apoptose.

Cette conférence a pour objectif principal de créer le lien entre les différents mécanismes véhiculés par le ribosome, c'est-à-dire décodage du ribosome, synthèse des protéines, et mécanisme cotraductionnels et d'aller même vers la compréhension des implications sur la fonction des protéines. L'ambition est de réaliser l'interface entre deux champs thématiques interdépendants, l'un désormais bien établi- le ribosome progressant dans la synthèse des protéines - et l'autre, « face cachée de la « lune », encore émergeant - le destin des peptides naissants à la sortie du ribosome - et d'obtenir de nouvelles idées sur la dynamique et les interconnections entre les deux processus.

Conférenciers invités

(Titres provisoires)

ARNESEN Thomas (Bergen, Norway)
N-terminal protéine transférases et acétylation N-terminale des protéines

BAN Nenad (Zürich, Switzerland)
La structure atomique complète de la sous-unité 40S du ribosome eucaryote et son implication dans le processus d’initiation de la traduction

BAUMEISTER Wolfgang (Martinsried, Germany)
Structures d’ordre supérieur du ribosome révélées par tomographie à électrons

BECKMANN Roland (München, Germany)
Etude par Cryo-EM des pauses et du recyclage du ribosome

BUKAU Bernd (Heidelberg, Germany)
Interactions croisées entre les facteurs associés au ribosome impliqués dans la maturation et le repliement des polypeptides naissants

CAVAGNERO Silvia (Madison, USA)
Observer le repliement de la protéine au tunnel de sortie

DEUERLING Elke (Konstanz, Germany)
Versatilité fonctionnelle des protéines chaperons associées au ribosome dans le repliement des protéines et le contrôle de la traduction

EHRENBERG Måns (Uppsale, Sweden)
Efficacité-fidélité, compromis dans la traduction du code génétique

GEVAERT Kris (Gent, Belgium)
Technologies N-terminomiques pour l’étude (du taux de) l’alpha-N-acétylation des protéines

GIGLIONE Carmela (Gif sur Yvette, France)
Dynamique des modifications co-traductionnelles du N-terminus

GILLET Reynald (Rennes, France)
Perdu dans la traduction : tmRNA-SmpB à la rescousse

HEGDE Ramanujan (Bethesda, USA)
Chaperons des protéines membranaires : du ribosome à leur destination

IGNATOVA Zoya (Martinsried, Germany)
Arrêter l’allongement de la traduction pour étudier finement la biogenèse des protéines

KLAHOLZ Bruno (Illkirch, France)
Le ribosome traduisant visualisé par une analyse structurale multi-échelle

POOL Martin (Manchester, United Kingdom)
Liens entre maturation du N-terminus et l’adressage des polypeptides naissants

PUGLISI Jody (Stanford, USA)
Titre à venir

RAMAKRISHNAN Venki (Cambridge, United Kingdom)
Cristallographie des états fonctionnels du ribosome

ROMBY Pascale (Strasbourg, France)
Initiation de la traduction d’ARNm structurés et régulés chez la bactérie

ROSPERT Sabine (Freiburg, Germany)
Fonction des facteurs protéiques eucaryotes de la biogenèse à la sortie du tunnel ribosomal

SARGUEIL Bruno (Paris, France)
Chargement du ribosome sur l’ARNm, le cas intrigant du HIV

STEITZ Thomas (New Haven, USA)
Structures de complexes du ribosome 70S avec des facteurs et des antibiotiques

VARSHAVSKY Alexander (Pasadena, USA)
Découvertes récentes concernant la voie de la règle du N-terminus

YONATH Ada (Rehovot, Israël)
Du code génétique à la protéine repliée

YOSHIZAWA Satoko (Gif sur Yvette, France)
Nanotechnologies pour l’étude de la traduction et leurs applications

YUSUPOV Marat (Illkirch, France)
Structure du ribosome eucaryote à 3.0Å de résolution

Date limite d'inscription : 1er mars 2012

Droits d'inscription, incluant les frais de séjour (chambre et repas)

400 € pour les doctorants
650 € pour les autres participants

Dépôt des candidatures pour inscription

Le nombre de participants est limité à 115 personnes. Les scientifiques et étudiants en thèse intéressés par la conférence doivent adresser :

leur curriculum vitae
la liste de leurs principales publications des trois dernières années
le résumé de leur présentation

au président de la conférence (thierry.meinnel@isv.cnrs-gif.fr) avant la date limite. Après cette date, les organisateurs sélectionneront les participants. Sauf exception admise par le président, il est souhaitable que les candidats sélectionnés présentent leurs travaux pendant la conférence, soit sous forme d'affiche, soit par une brève communication orale en séance. Les organisateurs choisiront la forme sous laquelle se feront les présentations. Les informations sur le mode et la date de paiement seront adressées en temps voulu aux participants sélectionnés.