Mépliement et agrégation des protéines dans les maladies associées au vieillissement
Roscoff (Bretagne), France, 5-9 juin 2010
Inscriptions closes
Président : Ronald Melki
CNRS – UPR 3082, Laboratoire d'enzymologie et de biochimie structurales, Bât.34,
91198 Gif-sur-Yvette, France
Téléphone : 33 169823503 – Télécopie : 33 169823129
Mèl : melki@lebs.cnrs-gif.fr
Vice-Présidente : Louise Serpell
Department of Biochemistry, University of Sussex, John Maynard Smith Building,
Falmer BN1 9QG, Royaume Uni
Téléphone : 44 1273 877363 – Télécopie : 44 1273 679433
Mèl : L.C.Serpell@sussex.ac.uk
Le mépliement des protéines et l'agrégation qui s'en suit sont à l'origine de plus de 30 maladies humaines que l'on appelle maladies conformationnelles. Ces événements et ces maladies sont par ailleurs associés au vieillissement. Les conséquences de l'agrégation de polypeptides les plus dramatiques sont observées lorsque ces événements affectent le cerveau humain. L'agrégation de protéines comme l'α-synucléine, la huntingtine, le peptide beta amyloïde et Tau sont en effet à l'origine des maladies neurodégénératives de Parkinson, Huntington et Alzheimer. L'agrégation de protéines à l'extérieur du cerveau est aussi à l'origine de maladies dont l'issue est toujours dramatique comme le diabète de type 2 (amyline) et d'amyloïdoses associées aux dialyses (β2-microglobulin).
S'il est bien établi que certains agrégats protéiques, comme les agrégats de PrP, qui sont associés aux maladies de Creutzfeldt-Jacob, la tremblante et l'encéphalopathie spongiforme bovine sont infectieux, de très récentes données indiquent que les agrégats des protéines Tau, α-synucléine et huntingtine le sont aussi. L'une des questions que se pose notre communauté est pourquoi ces agrégats sont infectieux ? La conception raisonnée de drogues agissant sur ces maladies et la compréhension du rôle des chaperons moléculaires ainsi que des voies d'élimination de ces agrégats permettraient d'atténuer ou de neutraliser cette infectiosité. Cette conférence a pour objectif d'explorer la relation entre mépliement des protéines et les maladies conformationnelles. La relation génome / maladie sera discutée. Le rôle de diverses voies de signalisation aberrantes ou non déclenchées par l'agrégation des protéines sera étudié. Enfin, l'effet de l'agrégation des protéines sur la plasticité neuronale et les conséquences de la réponse inflammatoire induite par l'agrégation des protéines seront examinés.
- Evénements moléculaires associés à l'agrégation des protéines
- Bases moléculaires de l'assemblage des protéines en structures oligomériques toxiques et fibrillaires
- Implications de l'agrégation des protéines dans les pathologies
- Facteurs cellulaires importants pour la régulation du repliement et de l'agrégation des protéines
- Réponse cellulaire à l'agrégation des protéines et élimination des agrégats
- Signalisation, dégénérescence neuronale et plasticité cérébrale
- Approches génétique et thérapeutique des désordres liés au mépliement des protéines
Conférenciers invités
(Titres provisoires)
BELLOTTI Vittorio (Pavie, Italie)
Amyloïdoses
BERTOLOTTI Anne (Paris, France)
Le mépliement des proteines et les maladies neurodégénératives
BLONDEL Marc (Roscoff, France)
Utilisation de cellules de levure pour le criblage de médicaments anti-prion
BOCKMANN Anja (Lyon, France)
Caractérisation structurale d’assemblages fibrillaires protéiques par RMN du solide
BRUNDIN Patrik (Lund, Suède)
Pathologie de la maladie de Parkinson
BUEE Luc (Lille, France)
Tauopathies
BUXBAUM Joël (San Diego, USA)
Un précurseur amyloïde peut-il être un inhibiteur amyloïde ? La Transthyretine comme exemple
CROWTHER Damian (Cambridge, Royaume Uni)
Modulation de l'agrégation des protéines et évaluation de la toxicité en utilisant un système animal modèle
DERREUMAUX Philippe (Paris, France)
Simulation moléculaire de l'agrégation des protéines
DILLIN Andrew (La Jolla, USA)
Le vieillissement est la conséquence du déclin de la protéostase
DOBSON Christopher (Cambridge, Royaume Uni)
Aspects génétiques des pathologies liées à l'agrégation des protéines
GOLDBERG Alfred (Boston, USA)
Evacuation des agrégats protéiques toxiques
HARTL Ulrich (Martinsreid, Allemagne)
Caractérisation des interactions protéiques aberrantes dans les agrégation amyloïdogéniques
HIRSCH Etienne (Paris, France)
Plasticité cérébrale dans la maladie de Parkinson
KOPITO Ron (Stanford, USA)
L'élimination des protéines agrégées / l'infectiosité des agrégats protéiques
LOEFFLER Jean-Philippe (Strasbourg, France)
Signalisation moléculaire et dégénérescence neuronale
LOMAS David (Cambridge, Royaume Uni)
La pathogenèse associée aux polymères de serpine
MANDELKOW Eva Maria (Hamburg, Allemagne)
Modélisation des pathologies tau dans la maladie d'Alzheimer : de la structure beta jusqu'aux souris transgéniques
MEZGER Valérie (Paris, France)
Les facteurs de choc thermique dans le développement normal ou pathologique du cerveau
MORIMOTO Richard (Evanston, USA)
Stress, vieillissement et maladies neurodégénératives
NOLLEN Ellen (Groningen, Pays Bas)
Effecteurs génétiques de l’agrégation des protéines
RADFORD Sheena (Leeds, Royaume Uni)
Commutation de l’agrégation amyloïde: modèle atomique de la beta-2-microglobuline
ROUSSEAU Frédéric (Bruxelles, BE)
La pression de sélection et l'agrégation des protéines
SCHULDINER Maya (Revohot, Israël)
Approche systématique de l’étude du repliement des protéines dans le reticulum endoplasmique
SERIO Tricia (Providence, USA)
Effet cellulaire du prion de levure Sup35
STANIFORTH Rosemary (Sheffield, Royaume Uni)
Assemblage, repliement et échange de domaines dans les cystatines
STEFANI Massimo (Florence, Italie)
Les oligomères et les caractéristiques biophysiques des membranes contribuent à la cytotoxicité des amyloïdes
TEPLOW David (Los Angeles, USA)
Changements conformationnels précoces dans les polypeptides induisant la nucléation et la formation des corps amyloïdes
TRILLER Antoine (Paris, France)
Plasticité synaptique et association aux récepteurs
TUITE Mick (Canterbury, Royaume Uni)
Contrôle de l’émergence des prions dans les levures
WALTER Peter (San Francisco, USA)
Le mépliement des protéines dans les cellules normales et pathologiques
WEISSMAN Jonathan (San Francisco, USA)
Bases moléculaires des souches de prions
Inscriptions closes
Droits d'inscription, incluant les frais de séjour (chambre et repas)
370 € pour les doctorants
540 € pour les autres participants
Dépôt des candidatures pour inscription
Le nombre de participants est limité à environ 115 personnes. Les scientifiques et étudiants en thèse intéressés par la conférence doivent adresser :
- leur curriculum vitae
- la liste de leurs principales publications des trois dernières années
- le résumé de leur présentation
au président de la conférence avant la date limite. Après cette date, les organisateurs sélectionneront les participants. Sauf exception admise par le président, il est souhaitable que les candidats sélectionnés présentent leurs travaux pendant la conférence, soit sous forme d'affiche, soit par une brève communication orale en séance. Les organisateurs choisiront la forme sous laquelle se feront les présentations. Les informations sur le mode et la date de paiement seront adressées en temps voulu aux participants sélectionnés.