Le repliement des protéines dans les maladies infectieuses et neurodégénatives

Aussois (Alpes), France, 25-29 avril 2009

 

Date limite d'inscription : 28 février 2009

 

Président : Alasdair C. Steven

Laboratory of Structural Biology, NIAMS, Bldg 50, Room 1517, 50 South Drive MSC 8025,
N.I.H., Bethesda, MD 20892-8025, USA
Téléphone : +00 1 301 496 01 32 - Télécopie : +00 1 301 443 76 51
Mèl : stevena@mail.nih.gov

 

Vice-Président : Andrey V. Kajava

Centre de Recherches de Biochimie Macromoléculaire, UMR 5237 CNRS,
1919 Route de Mende, 34293 Montpellier, Cedex 5, France
Téléphone : +33 4 67 61 33 64 – Télécopie : +33 4 67 52 15 59
Mèl : andrey.kajava@crbm.cnrs.fr

 

Les dernières années ont vu apparaître une efflorescence d’informations sur les structures 3D des facteurs de virulence, de toxines et d’adhésines de bactéries pathogènes et de virus, ainsi que sur celles des fibrilles de prions et d’amyloïdes. On peut attribuer l’apparition de ces informations structurales à l’amélioration de l’expression des protéines et des stratégies de cristallisation aussi bien qu’à l’application de nouvelles techniques expérimentales émergentes, telles que la cryomicroscopie électronique, la microscopie électronique en transmission à balayage, la spectroscopie RMN à l'état solide, et la spectroscopie par résonance paramagnétique électronique. Il est aussi devenu évident que de nombreux polypeptides sont non repliés à l’état natif dans les conditions physiologiques, et cette classe de polypeptides inclut les précurseurs de nombreuses des protéines pathogéniques définies plus haut. Parallèlement à ces progrès révolutionnaires réalisés à un niveau conceptuel, ce domaine de recherche comporte une dimension médicale d’importance vitale liée au fait que les structures des repliements pathogènes sont les clés du développement de nouvelles thérapeutiques pour les maladies neurodégénératives (maladie d’Alzheimer, maladie de Huntington; maladie de Parkinson, maladies humaines à prion et autres) et les maladies infectieuses d’origine bactérienne et virale.

Cette conférence portera sur les structures, la stabilité, les fonctions et la pathogénicité de ces repliements aussi bien que sur les stratégies nécessaires au développement de thérapies et de vaccins. Elle permettra de réunir une masse critique d’experts de renommée internationale dans ce domaine et de mener à des discussions visant à mettre en lumière les particularités structurales caractéristiques des repliements pathogènes, répertorier leur diversité notable, disséquer leurs relations séquence-structure et explorer de nouvelles voies vers la découverte de médicaments et de vaccins.

Dans le contexte actuel de l’émergence de menaces infectieuses et d’un accroissement de la population mondiale qui est affectée par les maladies neurodégénératives liées à l’augmentation de l’espérance de vie, nous escomptons, en organisant cette Conférence Jacques Monod, générer un intérêt accru sur ce thème au sein de la communauté scientifique et médicale ainsi qu’au sein des industries pharmaceutiques.

La conférence comprendra quatre sessions, portant respectivement sur :

1. Les structures des protéines de microbes pathogènes associées à la virulence et à l’infectivité, et leurs caractéristiques communes avec les fibrilles d’amyloïdes et de prions; les stratégies basées sur la structure, de développement de médicaments et de vaccins.
2. Le processus et les produits finis de l’amyloïdogénèse; les nouvelles approches pour l’obtention de détails structuraux des fibrilles amyloïdes au niveau atomique; la prédiction des régions amyloïdogéniques dans les protéines; les stratégies de développement d’inhibiteurs de la fibrillogénèse.
3. Les protéines virales de surface; leurs rôles dans la fusion membranaire et l’infection; l’étude, en général, des protéines pathogéniques et toxiques.
4. Les propriétés des régions protéiques non repliées de manière native comme précurseurs de repliements associés à la maladie.

 

Conférenciers invités

(Titres provisoires)

 

BUCHANAN Susan (Bethesda, USA)
Sécrétion des facteurs de virulence par les autotransporteurs bactériens

CLARK Patricia (Notre Dame, USA)
L’hélice-beta autotransporteur: un outil puissant dans pathogénèse bactérienne

DESSEN Andrea (Grenoble, France)
Biogénèse du pilus médié par la sortase chez Streptococcus pneumoniae

JANIN Joel (Orsay, France)
L'assemblage et l'évolution des capsides virales: un point de vue structural

KAJAVA Andrey (Montpellier, France)
Repliements des proteines solénoïdes beta et des fibrilles amyloïdes

LANGEN Ralf  (Los Angeles, USA)
Mécanismes de mépliement des protéines amyloïdes étudiés par marquage de spin

LASHUEL Hilal (Lausanne, Suisse)
Méthodes chimiques et biophysiques permettant d'étudier les mécanismes moléculaires d'agrégation et de toxicité des protéines

LETELLIER Lucienne (Paris, France)
La fibre caudale du bactériophage T5 est une protéine multifonctionnelle agissant comme un vernier et présentant une activité fusogène et muralytique

LONGHI Sonia (Marseille, France)
Désordre structural  dans le complexe réplicatif du virus de la rougeole: implications dans la pathogénicité

MANDELKOW Eckhard (Hambourg, Allemagne)
Protéine Tau : conformation et agrégation dans la maladie d’Alzheimer

MEIER Beat (Zürich, Suisse)
Comparaison de la structure des amyloïdes HET-s infectieux et non-infectieux: une étude par RMN

MITRAKI Anna  (Heraklion, Grèce)
Repliements fibreux à structure béta des virus et lien avec les fibrilles amyloïdes

MURZIN Alexey (Cambridge, Royaume Uni)
Protéines métamorphiques 

NUSSINOV Ruth (Frederick, USA/TelAviv, Israel)
Modélisation des conformations amyloïdes et canaux ioniques toxiques 

POUPON Anne (Nouzilly, France)
Les prédictions du désordre peuvent être utilisées pour prédire les constructions génétiques avec une meilleure  expression, solubilité et stabilité  

REDFORD Sheena (Leeds, Royaume Uni)
Aperçus moléculaires de l’assemblage de la béta-2-microglobuline en amyloïde

REY Felix   (Paris, France) 
Classes structurales de protéines de fusion membranaires virales : Aperçu de leur mécanisme d’action via des études comparatives

REZAEI Human (Jouy-en-Josas, France)  
Dynamique conformationelle et les voies de polymérisation de la protéine prion  

ROSSMANN Michael (West Lafayette, USA)
Repliements en « jelly roll » des protéines majoritaires de la capside des virus

RUIGROK Rob  (Grenoble, France)
Domaines dépliés dans le cofacteur  de la polymérase des rhabdovirus

SAUPE Sven  (Bordeaux, France) 
Amyloides infectieux et non-infectieux de la protéine du prion HET-s du champignon filamenteux Podospora anserina et son homologue dans Fusarium graminearum 

SECKLER Robert (Potsdam, Allemagne)
Les hélices béta parallèles dans l’adhésion du bactériophage

SERPELL Louise (Sussex, Royaume Uni)
Bases structurales du mépliement des protéines

STEVEN Alasdair (Bethesda, USA)
Etudes en microscopie électronique des polymorphismes des fibrilles amyloïdes

SUSSMAN Joel  (Rehovot, Israel)
Protéines intrinsèquement désordonnées: rôles biologiques possibles ?

TOMPA Peter (Budapest, Hongrie)
Rôle des désordres structuraux dans la formation des amyloïdes

UVERSKY Vladimir (Indianapolis, USA)
Protéines naturellement dépliées des amyloïdoses et des pathologies associées

VILLERET Vincent (Lille, France)
Motifs béta-solénoïdes dans  les facteurs de virulence bactérienne sécrétés par la voie de sécrétion à deux partenaires

 

Date limite d'inscription : 28 février 2009

 

Droits d'inscription, incluant les frais de séjour (chambre et repas)

385 € pour les doctorants
575 € pour les autres participants

 

Dépôt des candidatures pour inscription

Le nombre de participants est limité à environ 115 personnes. Les scientifiques et étudiants en thèse intéressés par la conférence doivent adresser :

• leur curriculum vitae
• la liste de leurs principales publications des trois dernières années
• le résumé de leur présentation

 

au président de la conférence avant la date limite. Après cette date, les organisateurs sélectionneront les participants. Sauf exception admise par le président, il est souhaitable que les candidats sélectionnés présentent leurs travaux pendant la conférence, soit sous forme d'affiche, soit par une brève communication orale en séance. Les organisateurs choisiront la forme sous laquelle se feront les présentations. Les informations sur le mode et la date de paiement seront adressées en temps voulu aux participants sélectionnés.