Agrégation des protéines et maladies conformationnelles associées au vieillissement
Roscoff (Bretagne), France, 11-15 avril 2007
Date limite d'inscription : 20 janvier 2007
Président : Mick TUITE
University of Kent, Department of Biosciences, CANTERBURY, Kent CT2 7NJ, Royaume Uni
Téléphone : +44 1227 823 699 - Télécopie : +44 1227 763 912
Mèl : m.f.tuite@kent.ac.ukVice-Président : Ronald MELKI
Centre National de la Recherche Scientifique, Laboratoire d'Enzymologie et Biochimie Structurales,
Bâtiment 34, Avenue de la Terrasse, F-91198 GIF-sur-YVETTE, France
Téléphone : 01 69 82 35 03 - Télécopie : 01 69 82 31 29
Mèl : melki@lebs.cnrs-gif.fr
La conférence focalisera sur le rôle du repliement alternatif des protéines et leur agrégation dans diverses pathologies et le vieillissement cellulaire. Dans toutes les espèces, les protéines qui ne restent pas dans un état natif ou n’arrivent pas à atteindre cet état, faute d’un repliement correct, sont dégradées. Chez les eucaryotes supérieurs, y compris l’homme, quand des protéines mal repliées passent à travers un contrôle de la qualité de ces protéines, une variété de pathologies peut survenir. En effet, le mépliement des protéines et leur agrégation sont à l’origine de plus de 20 différentes pathologies humaines. Certaines de ces « maladies conformationelles » sont associées au vieillissement cellulaire. Des maladies neurodégénératives comme la maladie d’Alzheimer et la maladie de Creutzfeldt – Jakob illustrent le mieux les conséquences dramatiques des « maladies conformationelles ». En effet, ces maladies ont des coûts sociaux élevés et entraînent une diminution qualitative et quantitative de l’espérance de vie.
Cette conférence réunira 30 scientifiques à la pointe de la recherche sur les bases moléculaires et structurales du mépliement des protéines et leur agrégation dans différents systèmes cellulaires et contextes. Les nombreuses études ayant pour but de mieux comprendre les évènements moléculaires à l’origine du dépliement d’un certain nombre de polypeptides et leur agrégation pathologique, n’ont pas encore permis une parfaite compréhension de ces processus. Les conférenciers décriront les connaissances les plus récentes portant sur les premières étapes de l’agrégation des protéines, les structures à haute résolution des états préfibrillaires et fibrillaires des amyloïdes et les prédictions de la tendance de certains polypeptides à s’agréger. L’ensemble de ces données devrait faciliter le développement raisonné d’outils thérapeutiques capables de prévenir les maladies conformationelles. Le programme scientifique a été mis en place afin de procurer une vision globale de cette importante problématique et de l’intégrer dans un plus vaste cadre médical.
Conférenciers invités
(Titres provisoires)
BLONDEL Marc (Roscoff, France) Mécanime d'action de drogues antiprions non-apparentées identifié par un criblage inverse systématique
BRAAKMAN Ineke (Utrecht, Pays Bas) Repliement des protéines et établissement des ponts disulfure dans le Reticulum Endoplasmique
BUEE Luc (Lille, France) Mécanismes d'agrégation des protéines Tau dans la neurodégénérescence: rôle de la phosphorylation et de l'isomérisation des liaisons peptidiques
CHITI Fabrizio (Florence, Italie) Éléments structuraux reponsables de l’agrégation des protéines
DERREUMAUX Philippe (Paris, France) Simulations numériques de la formation des fibres amyloïdes
DJIAN Philippe (Paris, France) L’agrégation de protéines dans la maladie de Huntington
DOBSON Chris (Cambridge, Royaume Uni) Dénominateurs communs des processus de mépliement des protéines et des désordres conformationnels
EISENBERG David (Los Angeles, USA) Études structurales de l’agrégation des protéines
GARRIDO Carmen (Dijon, France) Rôle de HSP70 dans l'apoptose et la différenciation érythropoïétique
GAZIT Ehud (Tel Aviv, Israel) Formation des fibres amyloïdes et de leurs présurseurs solubles: mécanisme d’association et nouvelles voies d’inhibition
GOLDBERG Michel (Paris, France) De l'intérêt de Jacques Monod pour un code du repliement des protéines, à la renaturation, au mépliement et au prion
GRATEAU Gilles (Paris, France) L’identité changeante des amyloïdoses
HARTL Ulrich (Martinsried, Allemagne) Modulation de la toxicité des polypeptides polyQ par les chaperons moléculaires
JACKSON Graham (Londres, Royaume Uni) L’agrégation amorcée des proteines est l’évènement clés dans la transmission des prions
KELLY Jeff (La Jolla, USA) Compréhension et prévention des pathologies dues au mépliement des protéines
KOPITO Ron (Stanford, USA) Stratégies cellulaires de lutte contre la toxicité des formes agrégées des protéines mettant en oeuvre la protéolyse
LIPPENS Guy (Lille, France) L’agrégation des protéines Tau et la maladie d’Alzheimer. Une analyse par RMN
LOMAS, David (Cambridge, USA) Les serpinopathies et la maladie d’Alzheimer
MADDELEIN Marie-Lise (Bordeaux, France) Infectiosité du prion HET-s et agrégation des protéines amyloïdes dans Podospora anserina
MELKI Ronald (Gif-sur-Yvette, France) Les chaperons moléculaires et l’agrégation des prions riches en résidus Asn et Gln de levure
MUCHOWSKI Paul (San Francisco, USA) Analyses génétiques et biochimiques de mutants de la huntingtine
PEPYS Mark (Londres, Royaume Uni) Les amyloidoses, maladies dues aux peptides amyloïdes
RADFORD Sheena (University of Leeds, Royaume Uni) Mécanismes moléculaires d’assemblage des polypeptides amyloïdes
SERIO Tricia (Providence, USA) Dynamique des prions et l’hérédité structurale
SERPELL Louise (Falmer, Royaume Uni) Architecture des fibres associées aux pathologies dues au dépliement des protéines
SERRANO Luis (Heidelberg, Allemagne) Éléments de structure primaire reponsables de la toxicité des polypeptides amyloïdes
TEPLOW Dave (Los Angeles, USA) Études multidisciplinaires du repliement et de l’assemblage du polypeptide beta-amyloïde
TROTTIER Yvon (Strasbourg, France) Propriétés structurales des polyglutalmines
TUITE Mick (Canterbury, Royaume Uni) Les amyloïdes transmissibles dans la levure
WANKER Erich (Berlin-Buch, Allemagne) Identification et caractérisation de petites molecules qui modulent l’oligomérisation des polypeptides amyloïdes
WEISSMAN Jonathan (San Francisco, USA) De la conformation des polypeptides au phenotype. Bases physiques de la diversité des “souches” de prions
Date limite d'inscription : 20 janvier 2007
Droits d'inscription, incluant les frais de séjour (chambre et repas)
350 € pour les doctorants
650 € pour les autres participants
Dépôt des candidatures pour inscription
Le nombre de participants est limité à environ 115 personnes. Les scientifiques et étudiants en thèse intéressés par la conférence doivent adresser :
- leur curriculum vitae
- la liste de leurs principales publications des trois dernières années
- le résumé de leur présentation
au Président de la Conférence avant la date limite. Après cette date, les organisateurs sélectionneront les participants. Sauf exception admise par le Président, il est souhaitable que les candidats sélectionnés présentent leurs travaux pendant la conférence, soit sous forme d'affiche, soit par une brève communication orale en séance. Les organisateurs choisiront la forme sous laquelle se feront les présentations. Les informations sur le mode et la date de paiement seront adressées en temps voulu aux participants sélectionnés.